Enzimáticas



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GRUPO DE TRABAJO V. ELENA ISASI, SANDRA LÁZARO, RODRIGO TALAVERA Y ANDRÉS TAMARGO
Buenos días, mi nombre es Elena Isasi y, junto con mis compañeros de grupo Sandra Lázaro, Andrés Tamargo y Rodrigo Talavera, voy a hablaros de los dos experimentos realizados hace poco en el laboratorio como parte de nuestro estudio de las biomoléculas; siendo más concretos, de las proteínas.
Las proteínas están formadas, como recordaréis, por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre. Los eslabones de sus cadenas son los aminoácidos, formados a su vez por un grupo ácido, un grupo amino, un hidrógeno y un resto variable, todo ello unido a un carbono. La combinación de los veinte aminoácidos existentes de múltiples formas y en cuatro niveles estructurales, según el ADN de cada individuo, origina las proteínas. También sabéis que se trata de un grupo muy diverso, ya que presentan especificidad de función, de especie y de organismo como una de sus propiedades más características.
En concreto, vamos a mencionar una de las numerosas funciones de las proteínas: su función enzimática. Las enzimas son moléculas (de origen proteico) que catalizan las reacciones de cualquier ruta metabólica, haciendo innecesario el aporte de un alto grado de energía de activación (como calor), lo que aumentaría la temperatura del organismo, y acelerando sustancialmente la tasa de reacción. Actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en otras diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y con el tipo de reacciones, el conjunto de enzimas presentes en una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula.

Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, y al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. La gran diversidad de enzimas existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.

Su actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos o de productos domésticos de limpieza.

EXPERIMENTO 1-actividad enzimática de la amilasa
INTRODUCCIÓN:

La saliva, entre sus componentes, contiene amilasa, una enzima glucolítica que inicia la hidrólisis del almidón en la boca. La hidrólisis consiste en una reacción en la que una molécula orgánica y el agua rompen un enlace covalente para formar dos moléculas orgánicas con grupos funcionales que incluyen los átomos de las moléculas de agua. 


En el caso del almidón, que es un homopolisacárido, se rompe en los monosacáridos (glucosas) que lo forman, que poseen un carbono anomérico (con poder reductor) en un extremo. De esta forma, es degradado a glúcidos más simples con capacidad para atravesar la pared digestiva o ser absorbidos en el intestino.
MATERIAL:

En nuestro experimento utilizamos el siguiente material



  • Instrumental:  tubos de ensayo, gradilla, vaso de precipitados, espátula pinzas de madera, mechero, pipetas/ cuentagotas

  • Reactivos: agua, almidón, Fehling A y Fehling B

  • Varios: un móvil con función de cámara y de cronómetro

MÉTODO:


Nuestro experimento tuvo estos pasos:

Primero preparamos en un vaso de precipitados una disolución saturada de almidón en agua y extrajimos dos muestras de 2cm3 cada una que colocamos en tubos de ensayo diferenciados. Luego calentamos estos con las manos durante 10 minutos. A uno de los tubos le añadimos algo de saliva antes de que finalizara el proceso. A continuación añadimos 1cm3 de Fehling A y 1cm3 de Fehling B a cada uno de los tubos, y los calentamos al mechero.


RESULTADOS:

Los resultados que vimos fueron un cambio de color de azul intenso a casi marrón en el tubo que contenía la saliva; pasando por estadios de verde y amarillento; y un cambio a verde de la otra muestra. No solo el primero sufrió mayor cambio; sino que además fue más rápido en transformarse.


INTERPRETACIÓN:
Para la interpretación de los resultados nos fue útil primero comprobar la función del Fehling A y del B en el proceso. El reactivo de Fehling incluye dos disoluciones acuosas (Fehling A sulfato cúprico+agua destilada y Fehling B Sal de Seignette+hidróxido de sodio). Es una disolución descubierta por el químico alemán Hermann von Fehling en 1849 y que se utiliza como reactivo para la determinación de azúcares reductores.
Un compuesto reductor es el que en un proceso redox pierde electrones y, por tanto, se oxida en dicho proceso (aumenta su número de oxidación).

Por ejemplo, cuando se hace reaccionar cloro elemental con calcio:
Ca(0) + 2Cl(0) -->CaCl2
El calcio es el agente reductor puesto que pierde electrones y su carga o número de oxidación pasa de 0 a 2+. Esto se puede escribir como:
Ca0 -->Ca2+ + 2e-

El almidón de por sí posee un muy bajo poder reductor, ya que solo posee un carbono anomérico libre en un extremo, hallándose los demás atrapados en las uniones entre monosacáridos (glucosas).


Al añadir saliva a uno de los tubos, la presencia de amilasa descompone el almidón en glucosa, liberando el poder reductor del carbono anomérico, que se revela al añadir el Fehling; a un nivel muy superior que el de la muestra sin saliva, que apenas muestra cambio de coloración.
EXPERIMENTO 2-actividad enzimática de la peroxidasac:\users\sergio\appdata\local\microsoft\windows\inetcache\content.word\20170927_141745.jpg

 

INTRODUCCIÓN:


La peroxidasa es una enzima de origen proteico que está presente en las células eucariotas y pertenece a la categoría de oxidorreductasas (enzimas que transfieren los electrones de un elemento donante o reductor a otro receptor u oxidante)

Su función es (entre otras) la de catalizador de descomposición del peróxido de hidrógeno, en agua y oxígeno molecular.


2H2O2  2H2O + O2
Su principal objetivo es proteger a las células de la toxicidad del peróxido de hidrógeno.
MATERIAL:

El material que utilizamos en este experimento fue:

  • Instrumental:  cuchillo, frasco cuentagotas/ pipeta, mechero, pinzas de madera, rejilla y placa de Petri.

  • Reactivos: patata y peróxido de hidrógeno (agua oxigenada)

  • Varios: un móvil con función de cámara y de cronómetro


MÉTODO:

Para llevar a cabo el experimento, lo primero fue usar el cuchillo para cortar un trozo de la patata y echar sobre este, con la pipeta, unas cuantas gotas de peróxido de hidrógeno. A continuación, solo tuvimos que observar lo que ocurría en la superficie fresca de la patata. Posteriormente, cortamos otro trozo de la patata y lo sujetamos con las pinzas de madera mientras lo calentábamos a la llama del mechero. Luego le añadimos el peróxido de hidrógeno y comparamos con el resultado del otro trozo.
RESULTADOS:
Cuando aplicamos el peróxido de hidrógeno en el primer trozo de patata, ocurrió una reacción en la cual pudimos observar como el peróxido de hidrógeno parecía estar en “ebullición“, con un color lechoso y aspecto burbujeante. Sin embargo, en la patata que calentamos con el mechero, el peróxido de hidrógeno no reaccionó como lo hizo con la patata no calentada y se mantuvo inerte.
INTERPRETACIÓN:

Nuestra interpretación del proceso que tuvo lugar es la siguiente: la reacción química que se produjo fue causada por la acción de la enzima peroxidasa, que estaba presente en la superficie de la patata fresca. Lo que parecía ser “ebullición“ en el peróxido de hidrógeno es en realidad la separación del oxígeno molecular (que pasaba a estado gaseoso) y el agua (que quedaba sobre la patata en forma de líquido) resultante de la reacción.


Nuestra interpretación de lo ocurrido con la segunda patata es que, al calentarla con el mechero, la peroxidasa presente en su superficie se desnaturalizó.
La desnaturalización de una proteína es la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, conservándose solamente la primaria. Conlleva la precipitación (también llamada coagulación) de la proteína: esta pierde su estructura y se convierte en filamentos lineales y delgados que se entrelazan formando compuestos insolubles en agua.

La proteína, no obstante, también sufre una pérdida de su actividad viológica (función). Creemos que pudo ser esto ya que la mayoría de las proteínas se desnaturalizan cuando se las somete a temperaturas entre 50 y 60 grados o mayores.


Esto hubo de suponer la pérdida para la enzima de sus propiedades catalizadoras, llevando a que el peróxido de hidrógeno no reaccionara y mantuviera su composición química.          






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